組蛋白是構成真核生物染色體的基本結構蛋白，富含帶正電荷的Arg和Lys等堿性氨基酸，等電點一般在pH10.0以上，屬堿性蛋白質，可以和酸性的DNA緊密結合，而且一般不要求特殊的核苷酸序列。

用聚丙烯酰胺凝膠電泳可以區(qū)分5種不同的組蛋白：H1、H2A、H2B、H3和H4。幾乎所有真核細胞都含有這5種組蛋白，而且含量豐富，每個細胞每種類型的組蛋白約6×10個分子。5種組蛋白在功能上分為兩組：

①核小體組蛋白。包括H2A、H2B、H3和H4。這4種組蛋白有相互作用形成復合體的趨勢，它們通過C端的疏水氨基酸互相結合，而N端帶正電荷的氨基酸則向四面伸出以便與DNA分子結合，從而幫助DNA卷曲形成核小體的穩(wěn)定結構。這4種組蛋白沒有種屬及組織特異性，在進化上十分保守，特別是H3和H4是所有已知蛋白質中最為保守的。從這種保守性可以看出，H3和H4的功能幾乎涉及它們所有的氨基酸，任何位置上氨基酸殘基的突變可能對細胞都將是有害的。

②H1組蛋白。其分子較大。球形中心在進化上保守，而N端和C端兩個“臂"的氨基酸變異較大，所以H1在進化上不如核小體組蛋白那么保守。在構成核小體時H1起連接作用，它賦予染色質以極性。H1有一定的種屬及組織特異性。在哺乳類細胞中，組蛋白H1約有6種密切相關的亞型，氨基酸順序稍有不同。在成熟的魚類和鳥類的紅細胞中，H1 為H5取代。有的生物如酵母缺少H1，結果酵母細胞差不多所有染色質都表現(xiàn)為活化狀態(tài)。